Enzim Nedir : Bir kimyasal tepkimeye sebep olan ve onu hızlandıran, genellikle Protein yapısında olan organik Maddeye Enzim denir. Enzimler...
Enzim Nedir : Bir kimyasal tepkimeye sebep olan ve onu hızlandıran, genellikle Protein yapısında olan organik Maddeye Enzim denir. Enzimler
Diri hücrelerde gerçekleşen yıkım ve yapım tepkimelerinin hepsine metabolizma denir. Kimyasal tepkimenin başlayabilmesi ve devam etmesi için tepkimeye girecek Moleküllerin aktivasyon enerjisi denilen enerji barajını aşması gerekir.
Aktivasyon enerjisi, bir kimyasal tepkimenin başlayabilmesi için lüzumlu olan en az enerji miktarıdır. Aktivasyon enerjisi engelinin aşılması katalizör kullanılmasıyla sağlanır.
Kimyasal tepkimeye girecek Moleküller hareket halindedir ve birbirleri ile çarpışmaktadır. Moleküllerin ısıtılması ile hareket enerjileri yükseltilir. Bu şekilde moleküller birbirleri ile daha sık çarpışarak tepkimeye girmeleri kolaylaşır.
Fakat Diri sistemlerde kimyasal tepkimelerin büyük bölümü hücrede meydana gelir. Tepkime esnasında açığa çıkan yüksek ısı, Proteinlerin yapısını bozacağından, canlıya zarar verir. Hücrede kimyasal tepkimelerin olabilmesi için, enerji engeli biyolojik katalizör (enzim) kullanılarak aşılabilir. Katalizör, kimyasal tepkimeye girerek tepkimeyi hızlandıran ve tepkime sonunda hiçbir değişikliğe uğramadan çıkan maddedir. Diri sistemlerdeki katalizörlere enzim denir.
Enzimler, biyokimyasal tepkimeye girecek molekülleri aktifleştirerek tepkimenin az enerji düzeyinde başlamasını sağlar. 1. Enzimlerin Yapı ve Görevleri
Enzimler, diri hücrelerde üretilen hususi proteinlerdir. Proteinler hücrede, DNAËŠdaki kalıtsal bilgilere (gen) nazaran sentezlenir. Enzimlerin proteinden oluşan kısmına apoenzim denir. Pepsin, üreaz benzer biçimde bir takım Enzimler yalnız proteinden oluşur( kolay enzim ). Enzimlerin çoğunda ise vitamin ya da Mineralden oluşan, aktifleştirici kısım vardır ( bileşik enzim ). Bu kısım vitaminden oluşmuş ise koenzim, mineralden oluşmuş ise kofaktör ismini alır. NAD (Nikotinamit adenin dinükleotit), FAD (Flavin adenin dinükleotit), NADP (Nikotinamit adenin dinükleotit fosfat) benzer biçimde Hidrojen taşıyan moleküller koenzim olarak vazife yapar. Koenzimlerin esas bileşenleri bilhassa B grubu vitaminlerdir. Kofaktör, inorganik özellikteki destek kısımdır. Ca+2, Mg+2, Zn+2, K+ ,Na+, Cu+2 ,Fe+2 benzer biçimde metal iyonları pek çok Enzimde kofaktör olarak iş görür. Sitokromlar ve ferrodoksin, kofaktör bulunduran enzimlerdendir. Enzimlerin esas iş meydana getiren kısımı koenzim ya da kofaktör kısmıdır ve Enzimin protein olan kısmına nazaran daha küçüktür. Enzimin hangi maddeye tesir edeceğini protein kısmı belirler.
Apoenzim ile koenzimin beraber oluşturduğu gruba, tam enzim anlamına gelen holoenzim denir.
Bir holoenzim alt tarafta görüldüğü benzer biçimde şematize edilebilir.
1.Enzimlerin özellikleri : Enzimin tesir etmiş olduğu maddeye substrat (etkinen madde) denir. Enzim, substrat ilişkisi Anahtar ile kiÂlidin uyumuna benzer. Enzim Molekülünde etken bölge denilen hususi bir bölüm vardır. Enzim, substratına geçici olarak etken mıntıkadan bağlanır ve enzim-substrat bileşiği (ES) meydana gelir. Substrat bir ya da iki ürüne dönüşür.
2. Enzimler çoğu zaman çift yönlü çalışır ( tersinirdir ).
3. Her hücrede tepkime çeşidi kadar enzim çeşidi vardır.
4. Bir apoenzim çeşidi, belli başlı bir koenzim ya da kofaktörle beraber çalışır. Fakat bir koenzim ve kofaktör, aniden fazla apoenzimle çalışabilir. Bundan dolayı apoenzim çeşidi, kofaktör ve koenzim çeşidinden daha fazladır.
5. Enzimler çok süratli çalışır. Mesela, üre, enzim olmadan hidroliz vakası ile yüz yılda parçalanabilir. Fakat bir üreaz Enziminin varlığında saniyede 30 000 üre Molekülü parçalanabilir.
6. Enzimler kimyasal tepkimelerden değişmeden çıkar; yeniden yeniden kullanılır. Bir süre sonrasında yapısı bozulan enzimler parçalanır ve hücrede tekrardan üretilir.
7. Enzimler hücrede ekip hâlinde çalışır. Bir enzimin tesir etmiş olduğu tepkimenin ürünü, kendinden sonrasında gelecek enzimin substratı olabilir. Mesela, nişasta parçalanırken amilaz enziminin ürünü olan maltoz, maltaz enziminin substratını oluşturur.
8. Enzimler etken ya da inaktif durumda olmalarına nazaran adlandırılır. Enzim inaktif durumda ise, substratının sonuna ya da katalizlediği tepkimenin sonuna "jen" eki getirilerek adlandırılır, mesela, kimotripsinojen, pepsinojen vb. Enzim etken durumda ise, substratının sonuna ya da katalizlediği tepkimenin sonuna "az" eki getirilerek adlandırılır. Mesela, oksidaz, proteaz, lipaz, ribonükleaz vb. 2. Enzimlerin Biyolojik Önemi
Başka Canlılarda olduğu benzer biçimde insan da organik ve inorganik maddelerden oluşur. Hücrelerde organik ve inorganik maddeler biyokimyasal tepkimelerle devamlı değişiyor. Bundan dolayı enzimler diri yaşamında çok önemlidir. Mesela, organik Molekül olan amino asitlerden protein sentezlenmesi enzimler vasıtasıyla olur. Solunum ve Fotosentez vakaları da enzimlerin yardımıyla gerçekleşir. Tüm bu vakalar olurken diri büyür, hareket eder, hücre ve dokuları yenilenir.
Eğer enzimler olmasaydı, biyokimyasal tepkimelerin büyük bölümü ya asla olmazdı ya da son aşama yavaş gerçekleşirdi.
Enzimler vücuttaki kimyasal tepkimeleri gerektiği benzer biçimde hızlandıran, fakat bu tepkime esnasında yapısal değişikliğe uğramayan birer katalizördür.
Vücutta hangi tip enzimlerin sentezleneceğine ilişkin detayları genler taşır. Hücrede DNA, RNA ve ATP sentezi için lüzumlu olan enzimlerin üretilememesi hücrenin ölümüne niçin olur. Bir takım enzimlerin eksikliğine bağlı olarak da türlü metabolik hastalıklar ortaya çıkabilir. Fenilketonüri zihinsel özür yaratan, kalıtsal, metabolik bir hastalıktır.
Enzimler hücrede üretilmesine karşın hücre haricinde da çalışabilir.
Türlü endüstri dallarında Enzimlerden yararlanılır. Mesela, bir takım lekeleri temizlemek için üretilen "biyolojik" katkılı deterjan ve temizleme tozlarında bir takım suni enzimler vardır. 3. Enzimlerin Çalışmasına Tesir Eden Etmenler
Isı : Enzimler protein yapısında olduğundan, ortamdaki ısı değişmelerinden etkilenir. Enzimler belli başlı sıcakÂlıkta çalışır. Enzimin en iyi çalışabileceği sıcaklığa optimum ısı denir (30-35 °C). Daha az ve daha yüksek Isı, enzimlerin çabalama hızını azaltır. Enzimlerin yapısı yüksek Sıcaklıkta tamamen bozulurken, az sıcaklıkta bozulmaz. Soğuk, enzimin yapısını bozmadığı için, dondurmak sureÂtiyle gıda maddelerinin saklanması, enzimlerin inaktif hâle geçirilmesiyle sağlanır.
pH derecesi : Her enzimin en iyi çalışmış olduğu optimum bir pH aralığı vardır. Çoğu zaman enzimler pHËŠnin 7 olduğu ortamlarda en iyi çalışırken bazıları farklılık gösterir. Mesela, insanda pepsin pH= 2 ortamda, tripsin pH=8.5 olan ortamda en iyi çalışır.
Enzim Yoğunluğu : Ortamda kafi substrat var ise, enzim yoğunluğu arttıkça tepkimenin hızı da artar.
Substrat yoğunluğu : Enzim miktarının durağan tutulduğu bir ortamda substrat yoğunluğu arttıkça, tepkimenin hızı da artar. Tepkime hızı en yüksek noktaya eriştikten sonrasında durağan kalır(Grafik 3.5). Çünkü enzim substrat ile iyice doymuştur.
Substrat yüzeyi : Enzim etkinliği substratın dış yüzeyinden başladığı için, substrat yüzeyi arttıkça tepkimenin hızı da artar.
Su : Enzimler, etkilerini su içinde gösterdiklerinden ortamın su yoğunluğu enzimlerin etkinliğini değiştirir. Çoğu zaman su yoğunluğu %15ËŠ in altında olan ortamlarda enzimler vazife yapması imkansız. Nebat tohumunun kuru ortamda çimlenememesinin sebebi budur. Besinlerin kurutularak saklanması da bu esasa dayanır.
Başka kimyasal maddelerin tesiri : Bir takım maddeler enzimlerin etkinliğini artırır. Bu maddelere aktivatör madde denir. Mesela, mide hücreleri tarafınca üretilen pepsinojen, fakat hidroklorik Asit (HCI) ile aktifleşirse çalışabilir.
Bunun yanı sıra, pankreas hücrelerinden üretilen tripsinojenin ince bağırsaktaki enterokinaz Enzimi ile aktifleştirilmesinde olduğu benzer biçimde, bir takım enzimlerin etkinliğini artıracak yeni bir enzimin eklenmesi gerekebilir.
Bir takım maddeler de enzimlerin etkinliğini durdurur. Bunlara inhibitör madde denir. Siyanür, kurşun, civa benzer biçimde ağır metal iyonları inhibitör maddelerdir. Etimoloji ve Tarih
1700'lerin sonlarında mide salgıları tarafınca etin sindirildiği, tükürük ve bir takım nebat özütlerinin nişastayı şekerlere dönüştürdüğü biliniyordu. Fakat, bunun hangi mekanizmayla olduğu bilinmiyordu.
19. yüzyılda, Louis Pasteur, maya tarafınca şekerin alkole dönüşmesini (fermantasyonu) araştırırken, fermantasyonun maya hücrelerinde bulunan bir diri güç tarafınca meydana geldiği sonucuna vardı. "Ferment" diye adlandırdığı bu etmenler bir tek canlılarda işlev görmüş olduğu düşünülüyordu. Pasteur, "alkol fermantasyonu yaşam ve maya hücrelerinin organizasyonu ile bağıntılıdır, hücrelerin ölüm ve çürümesiyle değildir" diye yazmıştır. 1878'de Alman fizyolog Wilhelm Kühne (1837-1900) ilk kez wikt:enzim terimini kullandı; sözcük Yunanca ἔνζυμον'den ("maya içinde") türetilmişti, söz mevzusu süreci betimlemek için. Daha sonraları enzim sözcüğü diri olmayan bileşikler (mesela pepsin) için kullanılmış, canlılar tarafınca üretilen kimyasal aktiviteler için de "ferment" sözcüğü kullanılmaya başlanmıştır.
1897'de Eduard Buchner içinde diri hücre bulunmayan maya özütünün (ekstresinin) şekeri fermante etme kabiliyeti bulunduğunu gösterdi.Sükroz şekerinin fermantasyonuna neden olan enzime "zimnaz" ismini verdi. 1907'de "biyokimya araştırmaları ve hücresiz fermantasyonu keşfi için" Nobel Kimya Ödülünü kazanmıştır. Buchner'in örneği izlenerek enzim isimleri katalizledikleri tepkimelere nazaran adlandırılır. Tipik olarak substratın ya da tepki tipinin adının sonuna -az eklenmiş olur. Mesela, laktaz, laktozu parçalayan enzimdir, DNA polimeraz, DNA polimerleri oluşuran enzimdir.
Enzimlerin hücre haricinde çalıştığının gösterilmesinin arkasından gelen aşama, bunların biyokimyasal niteliğinin anlaşılmasıydı. İlk araştırmacılar büyük bölümü enzim etkinliğinin proteinlerle ilişkili bulunduğunu kaydetmiş, ama bir takım bilimciler (mesela Nobel ödüllü Richard Willstätter) proteinlerin bir tek gerçek enzimlerin birer taşıyıcısı bulunduğunu ve proteinlerin kendi başlarına kataliz yapmaktan güçsüz olduklarını iddia etmiştir. Fakat, 1926'da James B. Sumner, üreaz enziminin saf bir protein bulunduğunu gösterdi ve onu kristalleştirdi; 1937'de Sumner aynı işi katalaz enzimi için yapmış oldu. Saf proteinlerin enzim oldukları kati olarak Northrop ve Stanley tarafınca, bunların sindirim enzimleri tripsin ve kimotripsin üstünde yaptıkları çabalama sonucunda yayınlandı. Bu üç bilimci 1946 Nobel Kimya Ödülünü kazandılar.
Enzimlerin kristalleştirilebildiğinin gösterilmesi, onların yapılarını X-ışını kristalografisi ile çözülmesini mümkün kıldı. Bu ilk kez David Chilton Phillips önderliğinde bir grup tarafınca lizozim için başarıldı ve 1965'te yayımlandı (lizozim göz yaşlarında, tükürükte ve yumurta beyazında bulunan ve bakterilerin hücre duvarını sindiren bir enzimdir). Lizozimin yüksek çözülümlü yapısı yapısal biyoloji sahasının ve enzimlerin nasıl çalışıtığının atomik düzeyde anlaşılmasının başlangıcı olmuştur.
YORUMLAR